| 负性协同效应 | 酶的诱导契合 | 诱导契合模型提出酶在结合底物后，酶本身变为不稳定构象，并促使底物向新的过渡态转化，这可以视为底物“诱导”下与酶契合的结果 | 酶与底物或产物本身的结合能力不能过强而超过其对过渡态的稳定化作用 | 吉布斯自由能不等式模型(酶的各种氨基酸残基可以与过渡态产生多重弱相互作用) | 奥司他韦(Oseltamivir)作为过渡态类似物抑制模拟神经氨酸酶水解神经氨酸[8] |
| 酶的变构调节 | 非竞争性抑制剂与酶的非催化活性位点结合后间接地改变其活性位点的空间结构，降低其与底物的结合能力或催化活性。调节分子通常是该酶促反应的终产物或中间体，并以负反馈的形式抑制酶的催化作用，避免其本身的过度积累 | 把底物和调节分子分别视为两个结合的异源二配体，那调节分子的结合会使得底物分子的结合变得很差 | 吉布斯自由能不等式模型(酶的各种氨基酸残基可以与非竞争性抑制剂产生多重弱相互作用) | 核糖核苷酸还原酶(Ribonucleotide reductase)[9] |
| 酶的自抑制作用 | 一种特殊的竞争性抑制效应，酶的产物直接作为底物的结构类似物竞争性抑制剂抑制本酶 | 广泛存在的负反馈调节模式，其本身的意义同样在于避免某个过程的产物过度积累 | 吉布斯自由能不等式模型(酶的各种氨基酸残基可以与催化底物产生多重弱相互作用) | 酶的产物对底物的抑制效果普遍存在，详细模型见参考文献[10] |
| 正性协同效应 | 螯合效应 | 无机配位化学中多齿配体和金属离子的相互作用远远强于单齿配体的叠加 | 多齿配体可以视为起到“大分子”的作用，而具有类似于亲和素的作用。 | 吉布斯自由能不等式模型(多齿配体与金属离子产生多重配位作用) | EDTA与单齿配体氨分子结合能的六倍之比较 |
| 主客体识别 | 超分子化学中主体与客体的多重非共价键作用远强于单一非共价键相互作用 | 其本身与生物素-亲和素体系类似，多重非共价键之间的协同效应 | 吉布斯自由能不等式模型(配体与受体产生多重弱相互作用) | 环糊精-金刚烷主客体相互作用 |
| 超分子自组装 | 超分子化学中小分子-小分子体系以强的结合作用组成大的超分子体系，并因此具有了特定的刺激响应特性[11] | 小分子具有若干可形成非共价键的相互作用基团，同样可以通过多重相互作用的协同效应而结合 | 阿代尔方程模型(每个组成单元相当于是配体L，n个单体组成超分子) | 多重氢键结合的肌联蛋白模拟体系[12] |
| 多底物酶的底物诱导 | 对于酶活化底物一后才与底物二相互作用的反应，酶对底物的结合过程通常分步进行：结合第一个底物分子后，其构象发生变化，暴露其他合适的结合位点并进而与第二分子结合。当底物一浓度不够时，酶并不会和底物二相结合。可以实现对底物二结合的有效调控 | 底物分子一对底物分子二的正协调效应，其生物学意义是避免了酶与底物二的直接结合而耗费无用的能量并占用酶的可能位点 | 希尔模型或阿代尔方程模型(每个底物单元相当于是配体L，酶相当于是血红蛋白复合体R，n个底物共同与酶作用) | 苹果酸脱氢酶[13] |
| 蛋白质折叠 | 由于一条多肽存在极大数目的可能构象，如果蛋白质折叠过程中完全随机地进行选择，达到最终能量最低结构所需时间之大将超过宇宙的年龄 | 折叠尝试中形成的一些局域化的片段二级结构将被保留下来并进一步筛选其他片段 | 吉布斯自由能不等式模型(多肽链内各种氨基酸残基间多重弱相互作用) | 利文索尔佯谬[14](Levinthal′s paradox) |
| 自催化作用 | 反应的产物可能成为酶等大分子的激活剂，进一步加速反应，使其进行完全 | 与“自抑制”相反，产物对底物的正协同效应 | 希尔模型或阿代尔方程模型(每个小分子单元相当于是配体L，n个单体相互作用) | 各类化学振荡体系[15, 16] |
| 多价抗体 | 抗体蛋白通常具有多个结合位点，可以同时“捕获”多个抗原进而高效凝聚 | 功能正协同效应提高了抗体对抗原捕获的能力和效率 | 希尔模型或阿代尔方程模型(每个抗原单元相当于是配体L，多价抗体相当于是血红蛋白复合体R，n个抗原共同与多价抗体作用) | 人源单抗IgG的Fab结构域[17] |
| 信号传递 | 细胞内的信号分子配体与靶标受体的结合并传递信息通常呈级联增大的趋势 | 更加抽象意义上的功能正协同效应 | 希尔模型或阿代尔方程模型(每个信号分子相当于是配体L，受体大分子相当于是血红蛋白复合体R，n个配体共同与受体作用) | NF-kB信号系统[18] |