基于蛋白质半胱氨酸的活性蛋白表达谱分析

doi:10.3866/PKU.DXHX202203011

Abstract

Abstract:

Proteomic cysteines play important roles in maintaining and regulating redox homeostasis in cells; they also act as functional active site in many proteins and participate in many physiological processes. In addition, post-translationally modifying proteomic cysteines also extends protein functional diversity. The development of chemical proteomics and activity-based protein profiling (ABPP) has led to many important improvements that enable cysteines and their post-translational modifications to be explored. In this paper, we briefly introduce ABPP methods for the proteome-wide profiling of cysteines, present the latest proteomics research into protein-based cysteines and their post-translational modifications, and discuss future developmental trends in this field.

Key words: Cysteine, Protein post-translational modifications, Activity-based protein profiling, Chemical probes

Zhongyao Jiang, Yaxin Niu, Nan Wang, Zhenzhen Chen, Bo Tang. Activity-Based Protein Profiling of the Functional Cysteinome[J].University Chemistry, 2023, 38(1): 119-128.

Figures/Tables 7

References 53

1	王初; 陈南. 化学学报, 2015, 73 (7), 371.
2	张晓勤; 陈川; 方彩云; 陆豪杰. 分析化学, 2016, 44 (11), 9.
3	Esposito F. ; Ammendola R. ; Faraonio R. ; Russo T. ; Cimino F. Neurochem. Res. 2004, 29 (3), 617. doi: 10.1023/B:NERE.0000014832.78725.1a
4	Salmeen A. ; Andersen J. N. ; Myers M. P. ; Meng T. C. ; Hinks J. A. ; Tonks N. K. ; Barford D. Nature 2003, 423 (6941), 769. doi: 10.1038/nature01680
5	Shi Y. ; Carroll K. S. Acc. Chem. Res. 2020, 53 (1), 20. doi: 10.1021/acs.accounts.9b00562
6	Nodwell M. B. ; Sieber S. A. Activity-Based Protein Profiling; Springer Verlag: Berlin, Germany 2012,
7	Cravatt B. F. ; Wright A. T. ; Kozarich J. W. Annu. Rev. Biochem. 2008, 77 (1), 38.
8	Maurais A. J. ; Weerapana E. Curr. Opin. Chem. Biol. 2019, 50, 29. doi: 10.1016/j.cbpa.2019.02.010
9	Weerapana E. ; Wang C. ; Simon G. M. ; Richter F. ; Khare S. ; Dillon M. B. D. ; Bachovchin D. A. ; Mowen K. ; Baker D. ; Cravatt B. F. Nature 2010, 468 (7325), 790. doi: 10.1038/nature09472
10	Wang C. ; Weerapana E. ; Blewett M. M. ; Cravatt B. F. Nat. Methods 2014, 11 (1), 79. doi: 10.1038/nmeth.2759
11	Guo C. J. ; Chang F. Y. ; Wyche T. P. ; Backus K. M. ; Acker T. M. ; Funabashi M. ; Taketani M. ; Donia M. S. ; Nayfach S. ; Pollard K. S. ; et al Cell 2017, 168 (3), 517. doi: 10.1016/j.cell.2016.12.021
12	Grossman E. A. ; Ward C. C. ; Spradlin J. N. ; Bateman L. A. ; Huffman T. R. ; Miyamoto D. K. ; Kleinman J. I. ; Nomura D. K. Cell Chem. Biol. 2017, 24 (11), 1368. doi: 10.1016/j.chembiol.2017.08.013
13	Blewett M. M. ; Xie J. ; Zaro B. W. ; Backus K. M. ; Altman A. ; Teijaro J. R. ; Cravatt B. F. Sci. Signal. 2016, 9 (445)
14	Whitby L. R. ; Obach R. S. ; Simon G. M. ; Hayward M. M. ; Cravatt B. F. ACS Chem. Biol. 2017, 12 (8), 2040. doi: 10.1021/acschembio.7b00346
15	Backus K. M. ; Correia B. E. ; Lum K. M. ; Forli S. ; Horning B. D. ; GonzalezPaez G. E. ; Chatterjee S. ; Lanning B. R. ; Teijaro J. R. ; Olson A. ; et al Nature 2016, 534 (7608), 570. doi: 10.1038/nature18002
16	Yang F. ; Gao J. ; Che J. ; Jia G. ; Wang C. Aanl. Chem. 2018, 90 (15), 9576. doi: 10.1021/acs.analchem.8b02426
17	Tian C. ; Sun R. ; Liu K. ; Fu L. ; Liu X. ; Zhou W. ; Yang Y. ; Yang J. Cell Chem. Biol. 2017, 24 (11), 1416. doi: 10.1016/j.chembiol.2017.08.022
18	Vinogradova E. V. ; Zhang X. ; Remillard D. ; Lazar D. C. ; Suciu R. M. ; Wang Y. ; Bianco G. ; Yamashita Y. ; Crowley V. M. ; Schafroth M. A. ; et al Cell 2020, 182, 1009. doi: 10.1016/j.cell.2020.07.001
19	Abo M. ; Weerapana E. J. Am. Chem. Soc. 2015, 137 (22), 7087. doi: 10.1021/jacs.5b04350
20	Abo M. ; Bak D. W. ; Weerapana E. ChemBioChem 2017, 18 (1), 81. doi: 10.1002/cbic.201600524
21	Shannon D. A. ; Banerjee R. ; Webster E. R. ; Bak D. W. ; Wang C. ; Weerapana E. J. Am. Chem. Soc. 2014, 136 (9), 3330. doi: 10.1021/ja4116204
22	Abegg D. ; Frei R. ; Cerato L. ; Prasad H. D. ; Wang C. ; Waser J. ; Adibekian A. Angew. Chem. Int. Ed. 2015, 54 (37), 10852. doi: 10.1002/anie.201505641
23	Motiwala H. F. ; Kuo Y. H. ; Stinger B. L. ; Palfey B. A. ; Martin B. R. J. Am. Chem. Soc. 2020, 142 (4), 1801. doi: 10.1021/jacs.9b08831
24	Tokunaga K. ; Sato M. ; Kuwata K. ; Miura C. ; Fuchida H. ; Matsunaga N. ; Koyanagi S. ; Ohdo S. ; Shindo N. ; Ojida A. J. Am. Chem. Soc. 2020, 142 (43), 18522. doi: 10.1021/jacs.0c07490
25	McConnell E. W. ; Smythers A. L. ; Hicks L. M. J. Am. Soc. Mass Spectr. 2020, 31 (8), 1697. doi: 10.1021/jasms.0c00116
26	Conibear A. C. Nat. Rev. Chem. 2020, 4, 67.
27	Yang F. ; Wang C. Chem. Commun. 2020, 56 (88), 13506. doi: 10.1039/D0CC05447J
28	Zhang Y. ; Qin W. ; Wang C. Curr. Opin. Biotechnol. 2021, 68, 37. doi: 10.1016/j.copbio.2020.09.013
29	杨靖. 中国科学: 生命科学, , 2021, 51 (11), 1558.
30	Jaffrey S. R. ; Hediye E. B. ; Ferris C. D. ; Tempst P. ; Snyder S. H. Nat. Cell. Biol. 2001, 3, 193. doi: 10.1038/35055104
31	Pan J. ; Carroll K. S. ACS Chem. Biol. 2013, 8 (6), 1110. doi: 10.1021/cb4001052
32	Kulkarni R. A. ; Bak D. W. ; Wei D. ; Bergholtz S. E. ; Briney C. A. ; Shrimp J. H. ; Alpsoy A. ; Thorpe A. L. ; Bavari A. E. ; Crooks D. R. ; et al Nat. Chem. Biol. 2019, 15 (4), 391. doi: 10.1038/s41589-018-0217-y
33	Qin W. ; Qin K. ; Zhang Y. ; Jia W. ; Chen Y. ; Cheng B. ; Peng L. ; Chen N. ; Liu Y. ; Zhou W. ; et al Nat. Chem. Biol. 2019, 15 (10), 983. doi: 10.1038/s41589-019-0323-5
34	Paulsen C. E. ; Carroll K. S. ACS Chem. Biol. 2010, 5 (1), 47. doi: 10.1021/cb900258z
35	Winterbourn C. C. Nat. Chem. Biol. 2008, 4 (5), 278. doi: 10.1038/nchembio.85
36	Chao M. R. ; Evans; M. D. ; Hu C. W. ; Ji Y. ; Møller P. ; Rossner P. ; Cooke M. S. Redox. Biol 2021, 42, 2213.
37	Yang J. ; Gupta V. ; Carroll K. S. ; Liebler D. C. Nat. Commun. 2014, 5, 4776. doi: 10.1038/ncomms5776
38	Gupta V. ; Yang J. ; Liebler D. C. ; Carroll K. S. J. Am. Chem. Soc. 2017, 139 (15), 5588. doi: 10.1021/jacs.7b01791
39	Lisa J. A. ; Bruno L. O. ; Michael J. D. ; Tara L. P. ; Michael V. P. ; Goncalo J. L. B. ; Justin M. C. ACS. Chem. Biol. 2019, 14 (4), 594. doi: 10.1021/acschembio.8b01104
40	Alcock L. J. ; Langini M. ; Stühler K. ; Remke M. ; Perkins M. V. ; Bernardes G. J. L. ; Chalker J. M. ChemBioChem 2019, 21 (9), 1329.
41	Poole T. H. ; Reisz J. A. ; Zhao W. L. ; Poole L. B. ; Furdui C. M. ; King S. B. J. Am. Chem. Soc. 2014, 136 (17), 6167. doi: 10.1021/ja500364r
42	Rehder D. S. ; Borges C. R. Biochemistry 2010, 49 (35), 7748. doi: 10.1021/bi1008694
43	Clermont S. R. ; Toledano M. B. Nat. Chem. Biol. 2018, 14, 991. doi: 10.1038/s41589-018-0151-z
44	Lo Conte M. ; Carroll K. S. Angew. Chem. Int. Ed. 2012, 51 (26), 6502. doi: 10.1002/anie.201201812
45	Lo Conte M. ; Lin J. ; Wilson M. A. ; Carroll K. S. ACS Chem. Biol. 2015, 10 (8), 1825. doi: 10.1021/acschembio.5b00124
46	Akter S. ; Fu L. ; Jung Y. ; Conte M. L. ; Lawson J. R. ; Lowther W. T. ; Sun R. ; Liu K. ; Yang J. ; Carroll K. S. Nat. Chem. Biol. 2018, 14 (11), 995. doi: 10.1038/s41589-018-0116-2
47	Majmudar J. D. ; Konopko A. M. ; Labby K. J. ; Tom C. T. M. B. ; Crellin J. E. ; Prakash A. ; Martin. B. R. J. Am. Chem. Soc. 2016, 138 (6), 1852. doi: 10.1021/jacs.5b06806
48	Foster M. W. ; McMahon T. J. ; Stamler J. S. Trends Mol. Med. 2003, 9 (4), 160. doi: 10.1016/S1471-4914(03)00028-5
49	Tannenbaum S. R. ; White F. M. ACS Chem. Biol. 2006, 1 (10), 615. doi: 10.1021/cb600439h
50	Hannoush R. N. ; Ramirez N. A. ACS Chem. Biol. 2009, 4 (7), 581. doi: 10.1021/cb900085z
51	Yang J. ; Tallman K. A. ; Porter N. A. ; Liebler D. C. Anal. Chem. 2015, 87 (5), 2535. doi: 10.1021/ac504685y
52	Charron G. ; Li M. ; MacDonald M. R. ; Hang H. Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 2013, 110 (27), 11085. doi: 10.1073/pnas.1302564110
53	Qin W. ; Zhang Y. ; Tang H. ; Liu D. ; Chen Y. ; Liu Y. ; Wang C. J. Am. Chem. Soc. 2016, 142 (25), 10894.

Activity-Based Protein Profiling of the Functional Cysteinome

RichHTML

PDF

Like

Knowledge

Abstract

Cite this article

share this article

Figures/Tables 7

References 53

Related Articles 1

Metrics

Recommended 0